L activité enzymatique
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- Dominique Lanthier
- il y a 5 ans
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1 L activité enzymatique Résultat d apprentissage: Décrire le mécanisme et la dynamique des voies allostériques réglé par les enzymes dans le métabolisme cellulaire. Ensuite prévoir les modifications au métabolisme dans l absence d une enzyme en particulier. SBI3U L. Kutchaw 2013
2 Les enzymes réduisent l énergie d activation nécessaire pour déclencher une réaction chimique Il peut être difficile d imaginer pourquoi une réaction exothermique nécessitera une énergie d activation voici une explication: Pour que deux molécules puissent réagir, il faut que leurs nuages électroniques puissent entrer en contact. Pour cela, il leur faut vaincre leur répulsion électrique. Ceci nécessite qu'elles se heurtent avec un élan suffisant. Cette énergie cinétique constitue l'énergie d'activation. Cette énergie d'activation peut être diminuée, en utilisant un catalyseur comme une enzyme.
3 L activité de l enzyme est modifiée selon les conditions environnementaux Vous avez que le ph affecte l activité de l enzyme à cause de la séquence des acides aminés qui composent l enzyme. Vous savez que la température joue aussi un rôle dans l activité de l enzyme à cause du rôle de la température sur les liaisons faibles tels que les liaisons d hydrogène et de Van der Walls. Vous savez que la concentration de l enzyme et des réactifs joue un rôle dans l activité de l enzyme à cause des probabilités que les réactifs se rencontrent en solution. Mais saviez vous que autres substances tels que les inhibiteurs et les activeurs peuvent aussi modifier l activité des enzymes?
4 Les inhibiteurs d enzymes et la régulation allostérique Les inhibiteurs sont des substances chimiques qui se lient à des enzymes spécifiques. Cette liaison modifie la forme de l enzyme donc la fonction de l enzyme est aussi modifiée. La liaison est souvent réversible donc l inhibition de l enzyme est aussi réversible. Par exemple, un toxin, le venin du trigonocéphale malais (Calloselasma rhodostoma) contient un inhibiteur d enzymes qui prévient la formation des caillots de sang. Cet inhibiteur peut être utilisé pour traîter les victims d accident vasculaire cérébrale (AVC). 0R%C3%A9anoxyo.pdf
5 L inhibition et activation non compétitive :
6 L inhibition non compétitive La molécule chimique, l inhibiteur, se lie au site allostérique et induit une modification dans la forme de l enzyme. Cette modification dans la forme empêche la liaison du substrat. Donc, l enzyme ne catalyse pas la réaction avec le ou les substrats. L inhibition est considéré non compétitive car le site actif est spécifique au substrat et le site allostérique est spécifique à l inhibiteur et les deux molécules ne font jamais compétition pour le même site.
7 La rétroinhibition : régule la plus part des voies métaboliques Une forme d inhibition non compétitive car le produit final de la voie métabolique agit comme inhibiteur spécifique à l enzyme qui déclenche la voie métabolique. Une fois encore l inhibition est non compétitive car le substrat et l inhibiteur ont chacun des sites de liaisons différentes sur l enzyme.
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9 Approfondissement: ecules/proteines_4.htm
10 Le jeu des concentrations : Les activeurs sont des molécules chimiques capables de se lier au site allostérique d une enzyme et modifier son activité. L activeur (comme son nomme le démontre) facilite l activité de l enzyme. Dans un milieu cellulaire la concentration d activeurs par rapport à la concentration d inhibiteurs détermine l activité de l enzyme. Ce processus se nomme <<régulation allostérique>>
11 L inhibition compétitive : L inhibiteur compétitif se lie au même site actif sur l enzyme que le substrat. Il y a donc une compétition directe entre les deux molécules chimiques pour le même site. Encore une fois, l activité de l enzyme est le résultat d un jeu de concentration. Par exemple, le pénicilline est un inhibiteur compétitif spécifique à l enzyme transpeptidase. Cet enzyme est nécessaire à la formation d une paroi cellulaire bactérienne, sans ceci la bactérie ne peut pas se diviser.
12 Approfondissement: ymekinetics.html
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