Biologie Cellulaire Cours 1 Jacques ELION. COURS 1 - Introduction: Dimensions du vivant, les éléments de base de la cellule

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1 Biologie Cellulaire Cours 1 Jacques ELION 25/09/07 COURS 1 - Introduction: Dimensions du vivant, les éléments de base de la cellule I. LES ÊTRES DU VIVANT Information génétique Classe 1: Eucaryotes (org. supérieurs) Procaryotes (bactéries) Classe 2: Virus (ex: sida: virus à ARN) Prion (protéine) reproduction ADN dans le noyau ADN dans le noyau Auto reproduction Auto reproduction ADN ou ARN A besoin de la cellule hôte pour se reproduire: Pas de capacité d'auto reproduction Information protéique structurale Eucaryotes Cellule compartimentalisée en 2 grands compartiments: noyau / cytoplasme règnes : animal, végétal, parasites, levures êtres pluricellulaires (presque tous), unicellulaires (certains parasites, levures) Procaryotes Cellule non compartimentalisée êtres toujours unicellulaires : nom scientifique des bactéries multiplication très rapide vit souvent en symbiose avec un organisme supérieur exemple : «le colibacille» = Escherichia coli (E. coli) : il y a le même nombre de cellules de colibacille dans notre intestin que dans notre propre organisme. Virus Utilise une cellule hôte pour se reproduire: - cellule d'un eucaryote (ex: grippe, sida) - cellule d'un procaryote (virus spécifique des bactéries = bactériophage) Prion Découvert avec la maladie neurovégétative de Creutzfeldt Jakob agent infectieux qui a besoin d'une information protéique conformationnelle caractérisée par sa configuration dans l'espace. Le prion pathogène s'associe aux prions normaux et transforme leur caractère en imposant sa propre conformation. 1/12

2 II. LES DIMENSIONS DE LA MATIÈRE VIVANTE oeil Microscopie optique pas d'imagerie 1 Ǻ=10-10 Microscopie électronique petite macro Ribosome Mitochon- Noyau Cellule Grain de molécule: molécule: drie eucaryote eucaryote sable Acides aminés protéine globulaire... 1m Organisme entier Cellule procaryote acides gras =organites intra glucose Protéine fibrillaire ADN d'escherichia coli CHIMIE BIOLOGIE CELLULAIRE BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE PHYSIOLOGIE... Attention aux structures à deux dimensions (dissymétriques): protéine fibrillaire : diamètre = 10-9 m, longueur = 10-7 m ADN d'escherichia coli : diamètre = 10-9 m, longueur = 10-3 m III. LES MOLÉCULES DU VIVANT ET LE FLUX DE L'INFORMATION GÉNÉTIQUE A. Généralités Tous les organismes vivants contiennent des macromolécules construites selon des architectures comparables. 1e point commun > constituants de base: C, H, O, N et Phosphore 2e point commun> les macromolécules appartiennent à 4 grands groupes: acides nucléiques protéines glucides lipides 2/12

3 Exemple de la composition d'escherichia coli: Espèce moléculaire % du poids Nombre d'espèces de moléculaires l'organisme différentes Eau Molécules informationnelles Acides nucléiques: ADN ARN protéines Éléments de structure polysaccharides Lipides Intermédiaires métaboliques Petites molécules: - précurseurs des macromolécules - intermédiaires métaboliques ions 70 1 (H2O) > 3000 Environ Environ 20 Environ B. Le flux d'information > les macromolécules informationnelles : Le contenu informatif est permis par: un alphabet un sens conventionnel de lecture Une structure linéaire Acides nucléiques protéines 4 nucléotides de 5' en 3' oui 20 acides aminés de N en C oui L'information est contenue dans la séquence des nucléotides ou des acides aminés (les protéines sont constituées d'assemblages d'acides aminés). > flux de l'information 3/12

4 C. Les molécules du vivant 1 Les acides nucléiques a. Les éléments de base (les précurseurs) : les nucléotides base azotée sucre (ribose, désoxyribose) 1 à 3 groupements phosphoryls Bases pyrimidiques (numérotation horaire), noyau pyrimidine hétérocycle Thymine ADN Uracile ARN Cytosine ADN, ARN Bases puriques (numérotation antihoraire), noyau purine hétérocycle Adénine ADN, ARN Guanine ADN, ARN 4/12

5 > exemple de la structure d'un nucléotide : ATP, adénosine triphosphate précurseur de l'arn Transporteur d'énergie (hydrolyse) grâce à ses 2 liaisons riches en énergie entre les groupements phosphoryl (sucre = ribose) nb : acide phosphorique à cause des groupements hydroxyl sur P Stockeur d'énergie Rq: hydrolyse Rq: valence du phosphore = 5 b. Les macromolécules : acides nucléiques Ce sont des enchaînements de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters. 5/12

6 > La structure primaire est la séquence nucléotidique de 5' en 3'. > La structure spatiale des acides nucléiques: ARN simple brin (avec des appariements intrabrin => formation d'une hélice locale Exemple : ARNt ADN double brin (2 brins antiparallèles, appariés au niveau des bases) : la double hélice ADN ARN ADN adénine guanine cytosine uracile ribose Base Nucléoside adénine guanine cytosine thymine adénine adénine guanine guanine Nucléotide ribose cytosine cytosine thymine uracile Liaison à la base en 1 du ribose. Liaison au nucléotide précédent en 5 du ribose. Liaison au nucléotide suivant en 3 du ribose. ARN Pentose Phosphate désoxyribose NON désoxyribose OUI 6/12

7 2 Les protéines a. Les éléments de base : les acides aminés (20) R1 CH H2N COOH Groupement amine Groupement carboxylique b. Les macromolécules : les protéines structure primaire : enchaînement d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques R1 CH H2N COOH => R2 Il y a 20 radicaux différents CH => 20 acides aminés différents H2N COOH CO NH Sens de lecture :De N vers C Liaison peptidique dipeptide : cf. schéma : 2 acides aminés peptide : jusqu'à 10 acides aminés polypeptide = protéine c. Conformation des protéines dans l'espace protéine globulaire ex: hémoglobine > transporteur d'oxygène dans le globule rouge Dans l'unité β, la chaîne peptidique est repliée dans l'espace sous forme de pelote. > Rôle: ces protéines sont douées d'une activité biologique, en général ce sont des enzymes, des récepteurs, des transporteurs protéine fibrillaire Ex : collagène (3 chaînes peptidiques associées pour faire une triple hélice) > Rôle de structure dans l'espace intercellulaire 7/12

8 3 Les glucides a. Les éléments de base : les oses noyau hétérocycle, on a déjà cité le ribose et le désoxyribose. b. Les macromolécules : les polysaccharides enchaînement d'oses liés par des liaisons osidiques (élimination d'une molécule d'eau) disaccharides : 2 oses polysaccharides : de 30 à 5000 oses rôle d'intermédiaire métabolique c. Exemple de la structure du glycogène (> 5000 glucoses) rôle de stockage du glucose dans le foie, le muscle Rq : structure branchée (sur la chaîne principale, se trouvent d'autres chaînes) A cause de la structure branchée, non linéaire, la molécule est non informationnelle. 8/12

9 4 Les lipides a. Les éléments de base - 1 alcool - 1 ou plusieurs acides gras de formule générale CH3 (CH2)n COOH réunis par une liaison ester (acide + alcool) Ex: glycérol (trialcool) Ex: acide palmitique C16 HOOC (CH2)14 CH3 Exemple : un triglycéride (3 acides gras) > Caractéristique physique importante : dissymétrie de polarité tête polaire hydrophile queue apolaire hydrophobe interaction facile avec l'eau ne rentre pas en solution dans l'eau Ces deux pôles s orientent en fonction de leur affinité respective. 9/12

10 b. Organisation des lipides en milieu aqueux > structure dite en micelles Structure importante pour l'absorption et le transport des lipides. Quand on met une concentration critique de ces lipides dans un milieu aqueux, ils forment des micelles, regroupements sphériques de molécules, dont la partie hydrophobe est en contact avec l eau, et les queues hydrophobes tournées vers l intérieur de la micelle, dont la taille est inférieure à 20 nm. > bicouche lipidique des membranes cellulaires Cette bicouche peut être l'ancrage de protéine: - sur la face externe - sur la face interne - au niveau transmembranaire On trouve des sucres sur la face externe (glycoprotéines, glycolipides) > fonction de filtre et de transport 10/12

11 IV. LES INTERACTIONS MOLÉCULAIRES Les macromolécules informationnelles expriment leur activité en interagissant avec d'autres molécules: une macromolécule donnée reconnaît un ligand : il s'agit d'une interaction spécifique (reconnaissance) par complémentarité stérique ces interactions sont maintenues par des liaisons non covalentes (réversibles) liaisons hydrogène liaisons électrostatiques liaisons hydrophobes ce phénomène est saturable L'hyperbole tend vers un plateau de saturation : il n'y a plus de protéines susceptibles de fixer un ligand. 11/12

12 Interactions spécifiques Souvent, la liaison d'un ligand à 1 macromolécule, modifie la conformation dans l'espace de celle-ci. Ex 1: récepteur hormonal (protéine transmembranaire) Le changement s'exprime à travers la membrane, ici coté cytoplasmique il y a transmission du signal = transduction du côté cytoplasmique Ex 2: enzymes allostériques La fixation du substrat sur l'enzyme change sa conformation, ce qui modifie donc son activité: ce phénomène est important pour la régulation de l'activité enzymatique. 12/12