IV. Repliement in vivo
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- Yvonne St-Jacques
- il y a 7 ans
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1 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro III.1 Aspects thermodynamique et cinétique du repliement III.2 Méthodes d'études, suivi du repliement III.3 Mécanismes de repliement III.4 Théorie du paysage énergétique IV. Repliement in vivo
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3 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro IV. Repliement in vivo IV.1 Peptidyl P Prolyl Isomerases (PPI)
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6 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro IV. Repliement in vivo IV.1 Peptidyl Prolyl Isomerases (PPI) IV.2 Protein Disulfide Isomerases (PDI)
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8 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro IV. Repliement in vivo IV.1 Peptidyl Prolyl Isomerases (PPI) IV.2 Protein Disulfide Isomerases (PDI) IV.3 Protéines chaperonnes
9 Prévention de l agrégation des chaînes latérales hydrophobes
10 Famille Hsp 70 : Hsp 70, Bip Chaperonines = GroES (Hsp 60) et GroEL (Hsp 10)
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13 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro IV. Repliement in vivo IV.1 Peptidyl Prolyl Isomerases IV.2 Protein Disulfide Isomerases IV.3 Protéines chaperonnes IV.4 Mauvais repliement des protéines in vivo
14 Formation de fibrilles amyloïdes
15 Maladies amyloïde -> maladie d Alzheimer etc.
16 Le prion, agent infectieux -> maladie de la vache folle Modèles prédictifs Dichroïsme circulaire 43% hélices 3% feuillets 30% hélices 43% feuillets
17 Le prion, agent infectieux -> maladie de la vache folle RMN
18 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines III. Etudes du repliement in vitro IV. Repliement in vivo IV.1 Peptidyl Prolyl Isomerases IV.2 Disulfide Isomerases IV.3 Protéines chaperonnes IV.4 Mauvais repliement des protéines in vivo V. Dynamique des protéines
19 Les protéines sont des molécules souples ( rigides) qui oscillent en permanence et dont les mouvements structuraux ont une signification fonctionnelle =>Mouvements respiratoires de la myoglobine et hémoglobine
20 Types de mouvements des protéines : Fluctuations atomiques (vibrations des liaisons individuelles) Mouvements collectifs de chaînes latérales jusqu'à des domaines entiers => entités qui se déplacent Changements conformationnels provoqués => ajustements induits (exemple enzyme substrat) ou de plus grande ampleur (exemple liaison ATP)
21 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines Chapitre 3 Détermination de la structure des macromolécules biologiques
22 I. Détermination de la structure secondaire I.1. Méthodes expérimentales Spectroscopies d'absorption UV, visible Dichroïsme circulaire Infrarouge, Raman Spectroscopie de résonance magnétique
23 I. Détermination de la structure secondaire I.1. Méthodes expérimentales Spectroscopies d'absorption UV, visible Dichroïsme circulaire Infrarouge, Raman Spectroscopie de résonance magnétique
24 I. Détermination de la structure secondaire I.1. Méthodes expérimentales Spectroscopies d'absorption UV, visible Dichroïsme circulaire Infrarouge, Raman Spectroscopie de résonance magnétique
25 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines Chapitre 3 Détermination de la structure des macromolécules biologiques I. Détermination de la structure secondaire I.1. Méthodes expérimentales I.1 1. Spectroscopie Infrarouge
26 Nombre d'onde (utilisé en infrarouge) = Fréquence vitesse de la lumière
27 Absorption de lumière IR entre 300 et 4000 cm -1 => Absoption d'énergie par la molécule => Transition entre niveaux de vibration des molécules
28 Oscillateur harmonique
29 Élongation symétrique
30 Élongation symétrique Déformation de cisaillement
31 Élongation symétrique Déformation de cisaillement Élongation anti-symétrique => 2 types majeurs de vibrations : les élongations (stretching) et les déformations angulaires (bending)
32 Symétrique Antisymétrique Élongation Stretch Déformations angulaires (bend)
33 Symétrique Antisymétrique Élongation Stretch Déformations angulaires (bend)
34 Symétrique Antisymétrique Élongation Stretch Déformations angulaires (bend)
35 Modes normaux de vibrations pour des molécules polyatomiques : 2 atomes (H2) : 1 vibration = élongation (stretching) 3 atomes (H2O) : 3 vibrations = élongation symétrique = élongation anti symétrique = déformation (bending) 3 atomes (CO2 linéaire) : 4 vibrations = Élongation symétrique
36 Modes normaux de vibrations pour des molécules polyatomiques : 2 atomes (H2) : 1 vibration = élongation (stretching) 3 atomes (H2O) : 3 vibrations = élongation symétrique = élongation anti symétrique = déformation (bending) 3 atomes (CO2 linéaire) : 4 vibrations = Élongation symétrique Élongation antisymétrique
37 Modes normaux de vibrations pour des molécules polyatomiques : 2 atomes (H2) : 1 vibration = élongation (stretching) 3 atomes (H2O) : 3 vibrations = élongation symétrique = élongation anti symétrique = déformation (bending) 3 atomes (CO2 linéaire) : 4 vibrations = Élongation symétrique Élongation antisymétrique Cisaillement dans le plan Cisaillement hors du plan
38 Modes normaux de vibrations pour des molécules polyatomiques : 2 atomes (H2) : 1 vibration = élongation (stretching) 3 atomes (H2O) : 3 vibrations = élongation symétrique = élongation anti symétrique = déformation (bending) 3 atomes (CO2 linéaire) : 4 vibrations = streching + bending 4 ou + d'atomes = N atomes : 3N 5 vibrations (molécule linéaire) 3N 6 vibrations (molécule non linéaire) => c'est le nombre de degré de liberté (3N) d'une molécule 3 <=> rotations globales (selon x, y et z) 3 <=> translations globales (selon x, y et z) => 3N 6 Pour une protéine : plusieurs milliers de modes normaux
39 Modes normaux de vibrations actifs en spectroscopie infrarouge : => modification du moment dipolaire de la molécule Exemple : CO2 Élongation symétrique non active
40 Modes normaux de vibrations actifs en spectroscopie infrarouge : => modification du moment dipolaire de la molécule Exemple : CO2 Élongation symétrique non active Élongation antisymétrique active Cisaillement actif
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42 Pour les protéines : bandes amides caractéristiques Spectre FTIR
43 Pour les protéines : déconvolution de la bande Amide I Spectre FTIR
44 Spectroscopie IR comme dichroïsme circulaire : => estimation des structures secondaires présentes dans les protéines Spectroscopie Raman : => Modes vibrationnels des protéines également => Complémentaire de l'infrarouge => Bandes correspondant uniquement au molécules polarisables
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