Un agent oxydant donné ne peut oxyder que certains systèmes. Un agent réducteur donné ne peut réduire que certains systèmes : nf ln [red]
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- Marie-Noëlle Bellefleur
- il y a 7 ans
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1 D- Oxydations phosphorylantes (phosphorylations oxydatives) I- Rappels sur l'oxydoréduction En oxydant est un composé qui a tendance a porter un ou plusieurs électrons, il se transforme en un réducteur suivant l'équation rédox. L'oxydant toujours a gauche. L'agent ne peut pas réduire n'importe quel système. On a un pouvoir réducteur du couple rédox. On détermine le potentiel de réduction du couple rédox, il s'exprime par: Réaction dʼoxydo-réduction : transfert dʼé- dentre 2 entités chimiques ou biochimiques : un oxydant et un réducteur. Lʼoxydant est lʼespèce qui capture 1 ou 2 e-. Le réducteur est lʼespèce qui cède 1 ou 2 e-. Oxydant + n e - réducteur Un agent oxydant donné ne peut oxyder que certains systèmes. Un agent réducteur donné ne peut réduire que certains systèmes : Potentiel de réduction: E = E 0 - RT nf ln [red] [ox] Réaction d oxydo-réduction : 2 couples rédox (couple 1 est l oxydant) ox1 + red 2 red1 + ox2 On peut calculer la différence de potentiel de réduction delta E = E1- E2!E = E 1 - E 2 =!E 0 - RT nf ln [red1] [ox2] [ox1] [red2] ( E 0 1 -E0 2 ) ochimie En biochimie :!E on utilise delta E' : ph7 25 C!E =!E 0 - RT nf ln [red1] [ox2] [ox1] [red2] Calcul numérique :!E =!E 0-0,06 n log 10 [red1] [ox2] [ox1] [red2] On peut savoir quel est celui qui va être oxydant ou réducteur. La Loi de NERNST relie la valeur de delta E a la valeur de delta G:!G G = - n F!E F E ou!g 0 = - n F!E F 0 Les e- vont passer du couple rédox 2 (le réducteur) de bas potentiel standard Eʼ02 vers le couple rédox 1 (lʼoxydant) de plus haut potentiel standard Eʼ01. Il existe une relation entre la valeur de delta G est celle de delta E.
2 Pour que la réaction puisse avoir lieu dans le sens considéré, il faut que delta G ' soit négatif, donc delta E' POSITIF.!E 0 = E 0 1 -E 0 2 est positif et donc!g 0 est négatif. Potentiels de réduction r standard des transporteurs d éd électrons impliqués s dans la chaîne respiratoire Réaction redox (demi-réaction) E 0 (V) 2H + + 2e - H 2-0,41 NAD + + H + + 2e - NADH - 0,32 I NADH déshydrogénase (FMN) + 2H e - NADH déshydrogénase (FMN H 2 ) - 0,30 Ubiquinone + 2H + + 2e - ubiquinol 0,04 Cytochrome b (Fe 3+ ) + e - cytochrome b (Fe 2+ ) 0,08 III Cytochrome c 1 (Fe 3+ ) + e - cytochrome c 1 (Fe 2+ ) 0,22 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,25 Cytochrome a (Fe 3+ ) + e - cytochrome a (Fe 2+ ) 0,29 IV Cytochrome a 3 (Fe 3+ ) + e - cytochrome a 3 (Fe 2+ ) 0,55 1 O 2 + 2H + + 2e - 2 0,82 H 2 O En condition standard de chimie pour le couple H+/H2 on aurait 0. Lʼoxydant est le composé qui va avoir le potentiel de réduction standard le plus élevé (0,82). II- Introduction Cette cellule a pu vivre en aérobiose par rapport aux cellules primitives qui vivaient en anaérobiose. Les mitochondries sont le lieu essentiel de la production d'énergie chimique qui est stockée sous forme d'atp : elles consomment plus de 90% de l'oxygène utilisé par la cellule. - Les oxydations cellulaire impliquent majoritairement des déshydrogénations où l'énergie sous chimique forme est de coenzymes conservée réduits: sous forme de coenzyme réduits. AH 2 + FAD A + FADH 2 (lié à son apoenzyme) BH 2 + NAD + B + NADH + H + (coenzyme mobile) " Ces deux équations fournissent les e- à la chaine respiratoire. Le transfert d'électrons d électrons se fait sous la la forme: : 2 H e - ou H - + H + : Équivalents réducteurs - La chaine respiratoire est formée de catalyseurs en ligne qui transportent les électrons jusqu'à O2, pour former H2O. Cette suite de réaction d'oxydation est couplée à la formation d'atp à partir dʼune molécule dʼadp et dʼun phosphate «oxydations phosphorylantes.» Suite de complexes protéiques qui sont des catalyseurs qui vont transportés les électrons jusquʼà lʼoxygène moléculaire pour former de lʼeau. En effet NAD ne réagit pas directement avec lʼoxygène.
3 Mitochondrie et complexe enzymatique MME MMI - complexes I à IV - ATP synthase - Translocases EIM Canaux de porine Matrice mitochondriale - pyruvate deshydrogénase - enzymes du cycle de Krebs - enzymes de la!-oxydation Elle est formée d'une membrane mitochondriale externe, interne et d'une matrice. MME: perméable aux ions et aux petites molécules avec présence de petits canaux: des porines. (poreuses aux ions et aux petites molécules) MMI: imperméables aux ions et en particulier au H+. nécessité d'un transport actif pour ces différents composés. Les deux membranes sont séparés par un espace intermembranaire. MMI reçoit les différents complexes de la chaines respiratoire (I a IV), de complexe de l'atp synthase (V) et des translocases. On a également une matrice mitochondriale dans laquelle on retrouve la pyruvate deshydrogénase, les enzymes du cycle de krebs et des enzymes de la béta oxydation. Les mitochondries sont le générateur de la cellules car cʼest au niveau de la mitochondrie que la plus grande partie dʼénergie va etre emmagasinée, provenant des oxydations cellulaires. (des désydrogénations : lʼénergie est conservée sous forme de coenzymes réduits) III- Organisation de la chaine respiratoire " Succession de complexes multiprotéiques dont les sous unités dépendent du génome nucléaire (64) et du génome mitochondrial (13) Ces différents complexes sont : - protéines qui fonctionnent avec le NAD+ (coenzyme soluble, mobile) - flavoprotéines : coenzymes flaviniques : FMN ou FAD - cytochromes : protéines à fer héminique (fer sous forme Fe2+ ou Fe3+) - protéines fer-soufre: fer non héminique lié au soufre. Exemple: Cys S Cys S Fe S S Cys Cys - un transporteur non protéique, l'ubiquinone ou coenzyme Q.
4 ubiquinone: état oxydé ubiquinol: état réduit Groupes transporteurs d'électrons (complexes qui fonctionnent les uns après les autres). Il existe différents complexes : 1- Complexe 1 NADH deshydrogénase: il récupère les équivalents réducteurs a partir du NADH. Il possède 47 sous unités. Ce complexe comporte par exemple plusieurs protéines fer-soufre et une flavoprotéines à FMN (FP1), et énormément d'autres sous unités. L'accepteur est l'ubiquinone,les équivalents réducteurs passent sur l'ubicuinone. Réaction simple : red2 ox1 ox2 red1 NADH + H + + UQ NAD + + UQH 2 ubiquinone ubiquinol!e 0 = E 0 1 -E 0 2 = 0,04 - (- 0,32) = + 0,36 V!G 0 = -nf!e 0 = - 69 kj/mol Ox 1= ubiquinone reçoit les électrons red 2 = NADH. Transfert des H+ et des électrons sur l'ubiquinone. Le transfert des électrons se fait dans le sens du NADH. Delta E' = + 0,36 V. On a une variation de delta G ', très forte, négative (réaction exergonique). La réaction de transfert des électrons est couplés au transfert de 4 protons de la matrice vers l'espace intermembranaire (positivement) et négativement du coté de la matrice. Nouvelle réaction exprimant ce transfert: + NADH + 5 H Ma + UQ NAD + + UQH H + Cy Cette réaction est la plus importante car la transfert de protons permet la synthèse d'atp. Complexe 1: transfert de H+ sur FMN, puis 2 vont sur l'ubiquinone qui est un composé qui peut bouger à l'intérieur de la membrane mitochondriale interne. Et 4H+ vont dans l'espace intermembranaire
5 MMI CI Fe S 4 H + Glycérol-3- Phosphate ( du cytosol) FMN NADH + H + NAD + CII Fe S FAD Succinate Fumarate Espace Intermembranaire Glycérol-3-P deshydrogénase FAD Fe S (FAD) ETFP (FAD) UQ Matrice Acyl-CoA déshydrogénase FAD 2- Complexe 2 Acyl-CoA 4 sous unités Succinate deshydrogénase : une des enzymes du cycle de Krebs. On a comme substrat de départ le succinate. Cette réaction couple le cycle de krebs et la chaine respiratoire On a des protéines fer-soufre et des flavoprotéines à FAD (FP2) Les H+ et les électrons passent sur l'ubiquinone pour donner de l'ubiquinol. Delta G0' est relativement faible en valeur absolue, il n'y a pas de possibilité de transfert de protons. Réaction : FAD + succinate FADH 2 + Fumarate red2 ox1 ox2 red1 FADH 2 + UQ FAD + UQH 2!E 0 = 0,04 - (- 0,06) = 0,10 V!G 0 = - 19 kj/mol Il y a d'autres systèmes enzymatique qui vont également transférer des électrons au niveau de l'ubiquinone (sans passer par C I et C II). - acyl-coa deshydrogénase (fonctionne avec FAD) : béta oxydation des acides gras - glycérol 3 phosphate deshydrogénase (fonctionne avec le FAD) : navette de transfert des e-. Ces systèmes vont injecter des électrons au niveau de l'ubiquinone par leur propre système enzymatique. L'ubiquinone reçoit des électrons du complexe I, II et a partir de différentes flavoprotéines qui correspondent a des réactions enzymatiques qui mettent en jeu principalement des flavoprotéines. Le complexe 1 va sur l'ubiquinone, le complexe 2 aboutit a l'ubiquinone, et ca va vers le complexe 3 3- Complexe 3 Ubiquinol- cytochrome c oxydoréductase : passage des e- de lʼubiquinone vers le cytochrome c (différent du c1), il sert de transporteur. 11 sous unités. Protéines fer-soufre et cytochrome b et C1
6 L'accepteur des électrons provenant du complexe 3, c'est le cytochrome c (différent du C1) (ne fait pas partie du complexe 3) qui a la propriété d'être mobile a la surface externe de la membrane mitochondriale interne (navette qui permet le passage des électrons d'un complexe à l'autre (3 à 2). Réaction simple : UQH cyt c (Fe 3+ ) UQ + 2 cyt c (Fe 2+ ) + 2 H + De UQH 2 au cyt c :!E 0 = 0,25-0,04 = 0,21 V!G 0 = - 41 kj/mol Ce complexe fonctionne comme une pompe à protons : UQH cyt c (Fe 3+ ) + 2H + Ma UQ + 2 cyt c (Fe 2+ ) + 4 H + Cy Delta G0' est élevée en valeur absolue On va pouvoir faire un transfert de protons de la matrice vers l'espace intermembranaire. Ce complexe fonctionne comme une pompe a protons On a deux composés mobiles qui permettent le transfert des électrons d'un complexe a l'autre, on a aussi la pompe a protons avec le passage de 4 protons dans l'espace intermembranaire. Le cytochrome c va pouvoir donner ses électrons au complexe suivant (complexe 4) 4 H + Espace Intermembranaire 4 H + 2H + Cyt c MMI CI NAD + NADH + H + Matrice Mitochondriale C II UQ Fumarate Succinate CIII CIV 2e- 1 2 O H+H 2 O 4- Complexe 4 Cytochrome oxydase 13 sous unités. Il est composé de plusieurs cytochrome a et a3, et de différentes protéines qui possèdent des ions cuivre Cu A et Cu B (qui interviennent dans le transfert des électrons) L'étape finale: réduction de O 2 en H 2 O, ce qui implique l'intervention de 2 électrons. En même temps, on a le flux de chaque électrons qui entraine le mouvement d'un proton de la matrice vers l'espace intermembranaire on a le transfert de 2 protons. Réaction globale: * 2 cyt c (Fe 2+ + ) + 4 H Ma + 1/2 O 2 2 cyt c (Fe 3+ ) + 2 H + Cy + H 2 O Du cyt c à O 2 :!E 0 = 0,81-0,25 = 0,56 V!G 0 = kj/mol Valeur de deltag0' fortement négative.
7 Le cytochrome C transfert deux électrons qui vont servir pour la formation de H20 (réaction exergonique) et transfert de 2 protons de la matrice vers l'espace intermembranaire 5- Organisation générale On a 3 pompes a protons (I, III, IV) qui sont unies par deux transporteurs d'électrons mobiles (l'ubiquinone et le cytochrome c) Jamais de passage de I à II ou de II à I. Comment peut on déterminer l'ordre de ces transporteurs? a- Détermination des E' On peut comprendre que les différents couples rédox acceptent les électrons à partir d'un couple rédox qui a la même valeur de E. Mesures expérimentales de Eʼ0, on peut donc déterminer un ordre de ces cytochromes : ordre de potentiel de réduction croissant puisque les e- passent dʼun transporteur de bas potentiel standard à un potentiel standard plus élevé. b- Suivre la vitesse de ré oxydation des transporteurs Expériences avec des mitochondries isolées, on essai d'étudier l'état d'oxydation des cytochrome. Si on leur fourni du succinate, tout les cytochromes s'accumulent sous forme réduite si il n'y a pas d'oxygène dans le système (première partie de la courbe). expériences sur mitochondries isolées Cytochromes sous forme r réduite Ensemble des transporteurs de succinate d O2 cyt b cyt c 1 cyt c cyt (a+a 3) 0 Temps A lʼétat basal on considère quʼil y a autant de forme oxydé que réduite. Les spectres dʼabsorption sont différents les autres des autres et sont modifiés en fonction de lʼétat dʼoxydation. On va avoir transfert dʼe-, transporteurs vont se retrouver à lʼétat réduit, quand on additionne les succinate, tout lʼensemble des transporteurs sont sous forme réduit. Si on rajoute de l'oxygène, les transporteurs qui sont les plus proches de l'oxygène de la chaine respiratoires sont les premiers oxydés (oxydation des transporteurs). C'est le cytochrome (a, a3) qui est oxydé en premier, puis le c, puis le c1, puis le b (le plus loin de lʼoxygène). Grace a la vitesse de réoxydation de ces cytochromes => ordre de fonctionnement de ces cytochromes.
8 c- Utilisation d'inhibiteurs de la chaine respiratoire On peut faire fonctionner cette chaine respiratoire en présence d'un substrat et d'oxygène, on rajoute un inhibiteur qui bloque la réaction à une moment spécifique. Principe: le transporteurs qui interviennent avant l'étape inhibée seront réduits, ceux qui interviennent après seront oxydés. Roténone X NADH UQ Cyt b Cyt c 1 Cyt c Cyt a/a 3 Antimycine A X NADH UQH 2 Cyt b Cyt c 1 Cyt c Cyt a/a 3 CN NADH UQH 2 Cyt b Cyt c 1 Cyt c X Cyt a/a 3 L'antimycine A bloque le transfert d'électrons du cytochrome b au cytochrome c1 au niveau du complexe 3. La roténone: on bloque le transfert d'électrons entre NADH et UQ. NADH sous forme réduit, les autres composés sous forme oxydée. On peut reconstruire une chaine respiratoire avec un ordre des différents transporteurs. Le cyanure est un poison violent si on en avale, on bloque la chaine respiratoire => on ne peut plus respirer car incapable dʼutiliser lʼoxygène. IV- Mécanisme de formation de l'atp 1- Le transfert d'électrons à l'oxygène est fortement exergonique * 2 couples rédox : NAD + /NADH et O 2 /H 2 O NADH + H + + 1/2O 2 H 2 O + NAD +!E 0 =!E 0 " O 2 /H 2 O!E 0 = + 0,82 " (- 0,32) = + 1,14 V NAD + / NADH D où!g 0 = - nf!e 0!G 0 = -2 x x 1,14 = J/mol = kj/mol On part d'un substrat pour aboutir a un transfert d'électrons et à de l'oxygène. On peut calculer delta G0' et E' Conclusion : une grande partie de cette énergie est utilisée pour le transfert des électrons et pour le pompage de protons à travers la membrane mitochondriale interne. NADH + 11H + + 1/2O 2 NAD H + + H 2 O Cy Ma *A partir du succinate :!G 0 = kj/mol FADH 2 + 6H + Ma + 1/2 O 2 FAD + 6H + + H 2 O Cy 2- Le transfert d'électrons à l'oxygène est couplé à la synthèse d'atp Expériences avec des mitochondries isolées : On rajoute des inhibiteurs et des substrats en présence d'oxygène On mesure la consommation d'oxygène et la formation d'atp.
9 O 2 consommé ATP synthétis tisé Mitochondries isolées en présence d Od 2 de CN - d ADP et de Pi de succinate Temps Si je démarre en mettant de l'adp et du phosphate, Il n'y a pas de consommation d'oxygène et pas d'atp. Si je rajoute du succinate, consommation de l'oxygène et formation d'atp. Avec un inhibiteur, de la chaine, je bloque le transfert d'électrons il n'y a plus de consommation d'oxygène, et la synthèse d'atp s'arrête. Couplage très important entre lʼoxygène et lʼatp. O 2 consommé ATP synthétis tisé d oligomycine (inhibiteur de l ATP synthase) de succinate d ADP et de Pi Temps On rajoute du succinate, pas de fonctionnement. On rajoute ADP et Pi, consommation d'oxygène et fabrication d'atp. Avec un inhibiteur de l'atp synthase : (complexe qui fabrique l'atp à partir d'adp), oligomycine plus de formation d'atp et plus de consommation d'oxygène Les deux systèmes sont couplés. On peut faire un découplage entre la respiration et la synthèse d'atp: certains composés permettent à la respiration de continuer. Ici l'agent découplant est le dinitrophénol. %# % ' $% & $% &!""#! $% & $% & Agent découplant : dinitrophénol Certains composés permettent à la respiration de continuer, mais il y a absence de la synthèse d'atp : ce sont les agents découplants qui le permettent.
10 Si j'ajoute le dinitrophénol (agent découplant), la chaine respiratoire fonctionne, car consommation d'oxygène, mais pas de formation d'atp. Les protons ont été pris en charge par le dinitrophénol. Il est capable de transporter les protons au travers de la membrane interne. Il existe un système physiologique de découplage : thermogénine pour la production de chaleur. O 2 consommé ATP synthétis tisé d oligomycine (inhibiteur de l ATP synthase) de DNP Découplage de succinate d ADP et de Pi Temps Lorsque les protons reviennent vers le cytosol : dégagement de chaleur. Il sert pour les mammifères qui ont de la graisse brune par opposition a la graisse blanche : production de chaleur si l'organisme en a besoin Graisses brune (riche en mitochondries et des cytochrome qui sont coloré). " Schéma global Espace intermembranaire IV Matrice Cyt c III II H + I H+ F0 F1 Protéine de découplage (thermogénine) Chaleur Au niveau matriciel, les protons sont transférés au niveau du complexe 1, 3 et 4 vers l'espace intermembranaire. Les protons sont intermembranaire et passe dans le complexe d'atp synthase qui permet la synthèse d'atp. Ou soit ils reviennent dans l'espace matriciel par la thermogénine avec un dégagement de chaleur. 3- Complexe enzymatique de l'atp synthase (complexe V) Deux composants (en MO): - F0: qui est un canal transmembranaire, canal à travers la membrane mitochondriale interne - F1= 6 sous unités qui forme une protubérance dans le matrice (mise en évidence en ME)
11 4- Théorie chimio-osmotique de la formation de l'atp. Durant longtemps on a pensé que la formation de l'atp, était un couplage de nature chimique (comme 3PGA est transformé en 1,3 BPG et l'énergie emmaganisée dans ce composé est utilisé pour la synthèse d'atp). Mais au niveau de la chaine respiratoire, on a jamais trouvé d'intermédiaire chimiques. Hypothèse de MITCHELL: c'est un gradient de protons qui couple le flux d'électrons par la phosphorylation de l'atp en ADP à travers la membrane mitochondriale interne. Succession de 2 couplages - chimio-osmotique - puis osmo-chimique Couplage chimio-osmotique. Premier couplage de nature chimio-osmotique : Composante chimique qui correspond a l'oxydation du NADH. Et composant osmotique: transport actif de protons vers l'espace intermembranaire, l'élément de couplage entre le deux est la chaine membranaire de transferts d'électrons. Deuxième couplage : Couplage de nature osmo-chimique: On a d'abord la composante osmotique transport de protons de l'espace intermembranaire vers la matrice et puis la composante chimique qui est la phosphorylation d'adp en ATP (du point de vue chimique) ces deux éléments sont couplés grâce au complexe de l'atp synthase. C'est la force proton motrice qui entraine les protons à travers F0 vers la matrice, qui va fournir l'énergie nécessaire a la synthèse de l'atp catalysé par le complexe F1 qui se situe à lʼextrémité du canal transmembranaire. Schéma final M M E 4 H + 4 H + 2H + Espace Cyt c Intermembranaire I II UQ III 2e- IV NADH + H + NAD + Matrice 1 2 O H H+ 2 O ADP+ Pi F0 M M I Synthèse d ATPd dirigée e par la force proton-motrice H + ATP F1 Les protons vont pouvoir utiliser le complexe de l'atp synthase pour revenir au niveau de la matrice et en même temps, coupage de la synthèse d'atp. D'une manière globale, on a une quantité de protons qui est transférée, qui est de l'ordre de 10 protons.
12 5- Transport actifs indispensables aux oxydation Les substrats et produits obtenus sont utilisés pour les besoins de la cellule, l'atp de la matrice mitochondriale a besoin d'être exportée, de changer de compartiment, vers le cytosol. Il faut remmener le substrat ADP + Pi vers la mitochondrie. Deux systèmes de transport: - adénine nucléotide translocase (antiport) passage de 3 protons qui permettent la synthèse d'atp. Cet ATP doit passer de la matrice ver l'espace intermembranaire, on utilise ce transporteur. On a en sens inverse le transport de l'adp+pi. - phosphate translocase (symport), deux composés vont traverser la membrane dans le même sens. (un proton et H2PO4-) nécessité de la consommation d'un protons pour ce transport. Espace Intermembranaire (cytosol) Adénine nucléotide translocase (antiport) ATP 4- ADP 3- Matrice ADP 3- ATP 4- ATP synthase 3 H + 3 H + Phosphate Translocase (symport) H 2PO - 4 H + H 2PO - 4 H + V- Bilan énergétique " Le nombre de protons traversent la membrane est égale à 10 à partir de NADH et de 6 à partir du succinate. Le nombre de protons nécessaires pour la synthèse d'une molécule d'atp: 4 dont 1 pour le transport de PI, ADP et ATP. (3 pour la force proto motrice) Fourniture 1 - Bilan énergétique en ATP (valeurs a retenir): - NADH mito : 2,5 ATP -FADH 2 mito : 1,5 ATP - NADH cyto : 1,5 ATP (navette du glycérol-3-phosphate) ou 2,5 ATP (navette du malate/aspartate) les oxydation phosphorylantes fournissent la majeure partie de l'atp synthétisé dans les cellules. VI- Régulation de la chaine respiratoire L'intensité de la respiration cellulaire dépend étroitement de la concentration intracellulaire en ADP et ATP. D'une façon plus générale, l'utilisation des substrats énergétiques est contrôlé par le besoin énergétique de la cellule.
13 Ex: lorsque la cellule musculaire est au repos, sa consommation en glucose est fortement ralentie: (le cycle de Krebs va ralentir) - ATP/ADP élevé: la phosphorylation est ralentit - NADH/NAD+ élevé: le cycle de krebs est ralentit - la PDH est inhibée - l'atp cytosolique est inhibé par PK et PFK 1 - le glucose 6 phosphate s'élève et inhibe l'hk ceci entraine une inhibition de l'utilisation du glucose. VII- Formation et élimination des dérivés toxiques de lʼoxygène moléculaire - Lʼoxygène est lʼaccepteur terminal dʼe- au niveau de la chaine respiratoire selon la de réaction la chaîne : respiratoire selon lal O H e -! 2H 2 O Mais une réduction partielle dʼo2 génère des composés dangereux : - Transfert dʼun seul e- => anion superoxyde Transfert de deux e- => peroxyde de 022- Lʼanion superoxyde, le peroxyde dʼhydrogène et les intermédiaires qui peuvent etre dégénés (tels que le radical OH-) sont connus sous le nom de dérivés réactifs de lʼoxygène ou ROS. Différentes stratégies de défense de la cellule, en particulier 2 enzymes : * 2 O H +! O 2 + H 2 O 2 Superoxyde dismutase ou SOD * 2 H 2 O 2! O H 2 O Catalase NB: la glutathion peroxydase joue le même rôle que la catalase. Réaction de dismutation : un composé se retrouvera sur deux autres molécules après la réaction. VIII- Cytopathies mitochondriales Maladies très polymorphes neurologiques ou neuromusculaires => Mutations de protéines de la chaine respiratoire dont lʼorigine provient du génome nucléaire ou bien du génome mitochondrial. Génome mitochondrial : DNA double brin circulaire de 16,5 kpb 13 gènes => 13 protéines mitochondriales (complexe I et V) Transmission maternelle!!!! Attention Ex : La neuropathie optique de leber : - mutation au niveau du gène ND4 du complexe I - transfert des e- du NADH à UQ (ubiquinone) défectueux - retentissement au niveau des neurones Schéma bilan :
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