QUANTIFICATION DE LA LIAISON D UN LIGAND SUR SON RECEPTEUR : TECHNIQUE DE LIAISON SPECIFIQUE OU «BINDING»
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- Fabienne Rancourt
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1 QUANTIFICATION DE LA LIAISON D UN LIGAND SUR SON RECEPTEUR : TECHNIQUE DE LIAISON SPECIFIQUE OU «BINDING» La caractérisation pharmacodynamique d un nouveau médicament est l étude de son effet sur l organisme. L étude pharmacodynamique préclinique comprend généralement l étude de l affinité d un substrat pour son site d activation (quantification de la liaison sur le récepteur) et l étude qualitative et quantitative de l effet pharmacologique sur une cellule, un organe isolé, ou un organisme entier. Puis on réalise une courbe réponse permettant une étude fonctionnelle puis une étude de la sélectivité de la molécule. La technique de quantification de liaison utilise des ligands capables de se fixer sur un récepteur. Elle permet de définir l affinité d un nouveau ligand pour des sites de liaison spécifique, d étudier la cinétique de la liaison et de la localiser au niveau cellulaire, mais elle ne permet pas d étudier la réponse biologique. Elle permet également de déterminer la nature agoniste ou antagoniste d un ligand (confirmée par l étude fonctionnelle). On utilise deux méthodes : par saturation ou déplacement. I) Approches expérimentales par réalisation d étude de liaison Le ligand étudié a être marqué par un atome radioactif ( 3 H, 14 C, 125 I) grâce à quoi on pourra suivre une quantité faible de ce radioligand (noté L*). L étude de la liaison se fait en trois étapes. A) L incubation On part de l organe d intérêt, on en prend une partie que l on broie et centrifuge pour recueillir la suspension de membrane. L incubation se fait dans des conditions strictes de temps, de température et de ph. Le radioligand va se fixer sur le récepteur. L* + R L*R B) La séparation Elle est effectuée par centrifugation ou le plus souvent filtration, et sépare les L* libres des L* fixés sur leurs récepteurs (L*R).
2 C) Mesure de radioactivité On récupère le filtre que l on met dans un compteur à simplification. La radioactivité mesurée traduira le nombre de complexes L*R. Quand peu de R fixent L*, la fixation du L* est proportionnelle à sa concentration. II) Liaison spécifique et liaison non spécifique Les sites de liaisons spécifiques correspondent à des récepteurs. Le nombre de sites de liaisons spécifiques est limité dans une préparation donnée, on parle de phénomène de saturation. Les liaisons non spécifiques correspondent à la fixation du L* sur des sites non récepteurs qui présentent une affinité faible et sont non saturables.
3 Pour déterminer la liaison non spécifique, on va mettre en présence d un L* à concentration fixé un ligand froid (L) à concentration croissante. L* et L vont entrer en compétition en fonction de leurs concentrations, et l on aura des liaisons non spécifiques, avec lesquelles on déduira les liaisons spécifiques par soustraction.
4 IV) Méthodes de saturation A) Données théoriques On va utiliser des tubes à essais contenant la même quantité de préparation membranaire à laquelle on ajoute une concentration croissante de L* par tube. On va mesurer la radioactivité et avoir la liaison totale, après quoi on recommence en rajoutant dans tous les tubes, sauf un, la même concentration de L. On déterminera ainsi la liaison non spécifique, et donc la liaison spécifique. Cette méthode permet de définir le K D du complexe LR. K D = L *"R L * R Elle permet aussi d obtenir la densité de sites spécifiques βmax (mol.mg -1 ). On aura une valeur de R*L pour chaque concentration. " max = R t = R + L * R L *"(# max$ L * R) K D = L * R L occupation de la moitié des récepteurs (βmax/2) va nous permettre de trouver K D.
5 B) Représentation de Scatchard La linéarisation de la courbe nous permet de trouver la liaison spécifique. Si on obtient une droite, cela signifie que L* se fixe à un seul type de R, la loi d action de masse est respectée. Dans le cas contraire, cela signifie que les conditions expérimentales ont été mauvaises ou que le modèle ne correspond pas à la loi d action de masse : il existe plusieurs sites de liaisons pour le L*. V) Méthode de déplacement Elle détermine l affinité d un ligand non radioactif en quantifiant le pouvoir de déplacement d un L* par un L. Il s agit d une méthode de compétition qui permet de comparer les différentes molécules non marquées. On va préparer une série de tubes à essais contenant des préparations membranaires à concentration fixée, puis du L* également à concentration fixée, et enfin des concentrations variables de L. L affinité du L* au R est déjà déterminée.
6 Cette courbe va nous permettre de déterminer la valeur de CI 50 qui correspond à la concentration de L qui va inhiber 50% de la liaison du L*. Plus CI 50 est faible, meilleure est l affinité du ligand froid pour son récepteur. Si les conditions expérimentales sont différentes, on utilise la constante d inhibition. K i = CI L * K D VI) Représentation de Hill Elle est utilisée pour étudier les résultats de liaison spécifique et pour déterminer une déviation éventuelle de l interaction L-R des modèles loi d action de masse (une molécule de L avec une molécule de R). La pente de la droite de Hill nous permettra de déterminer le nombre de sites de liaison du L par R, et on obtient le nombre de Hill nh. Cette pente sera différente selon la méthode. A) Pour courbe de saturation
7 B) Pour courbe de déplacement La liaison spécifique du L* en l absence de L est utilisée comme βmax, et la liaison du L* en présence de L est exprimée en % de βmax. C) Nombre de Hill Il correspond à la stoechiométrie de l interaction L-R. - Si nh = 1, la loi d action de masse est respectée et il n y a qu un seul type de R qui lie le L dans la gamme de concentrations étudiées. En général, les courbes de saturation ou de déplacement sont sur deux unité logarithmiques. - Si nh > 1, il y a plus d un site de liaison par R et la courbe sera sur 2 unités de log ou plus. - Si nh < 1, il y a moins d un site de liaison par R, et donc présence de plusieurs sites d affinités différents : soit plusieurs R avec des affinités proches, soit un seul type d R présent sous deux conformations différentes. L interprétation du nh fait appel au phénomène de coopérativité, négative si nh < 1 (liaison d une molécule empêche la liaison de la molécule suivante), positive si nh > 1 (liaison d une molécule facilité la liaison d une autre, ex : récepteur colinergétique nicotinique).
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